Ένας από τους πιο χρήσιμους τρόπους με τους οποίους η ταξινόμηση των τυπικών (ή κοινών) αμινοξέων βασίζεται στην πολικότητα (δηλαδή στην κατανομή ηλεκτρικό φορτίο ) απο Ρ ομάδα (π.χ. πλευρική αλυσίδα).
Τα αμινοξέα της ομάδας Ι είναι γλυκίνη, αλανίνη, βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, προλίνη, φαινυλαλανίνη, μεθειονίνη και τρυπτοφάνη. ο Ρ ομάδες αυτών των αμινοξέων έχουν είτε αλειφατικό είτε αρωματικός ομάδες. Αυτό τους καθιστά υδρόφοβους (φοβούνται το νερό). Σε υδατικά διαλύματα, οι σφαιρικές πρωτεΐνες θα διπλωθούν σε τρισδιάστατο σχήμα για να θάβουν αυτές τις υδρόφοβες πλευρικές αλυσίδες στο εσωτερικό της πρωτεΐνης. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας Ι είναι:
Η ισολευκίνη είναι ένα ισομερές λευκίνης και περιέχει δύο χειρόμορφα άτομα άνθρακα. Η προλίνη είναι μοναδική μεταξύ των τυπικών αμινοξέων στο ότι δεν έχει τόσο ελεύθερες α-αμινο όσο και ελεύθερες ομάδες α-καρβοξυλίου. Αντίθετα, η πλευρική της αλυσίδα σχηματίζει κυκλική δομή ως άζωτο το άτομο προλίνης συνδέεται με δύο άτομα άνθρακα. (Ακριβώς, αυτό σημαίνει ότι η προλίνη δεν είναι αμινοξύ αλλά μάλλον α-ιμινοξύ.) Η φαινυλαλανίνη, όπως υποδηλώνει το όνομα, αποτελείται από μια ομάδα φαινυλίου συνδεδεμένη με την αλανίνη. Η μεθειονίνη είναι ένα από τα δύο αμινοξέα που διαθέτουν άτομο θείου. Η μεθειονίνη παίζει κεντρικό ρόλο στη βιοσύνθεση των πρωτεϊνών (μετάφραση) καθώς είναι σχεδόν πάντα το εναρκτήριο αμινοξύ. Η μεθειονίνη παρέχει επίσης ομάδες μεθυλίου για μεταβολισμό. Η τρυπτοφάνη περιέχει έναν δακτύλιο ινδόλης προσαρτημένο στην πλευρική αλυσίδα του αλανυλίου.
ρωμαϊκή θεά αγάπης γεννημένη από τον αφρό της θάλασσας
Τα αμινοξέα της ομάδας II είναι η σερίνη, η κυστεΐνη, η θρεονίνη, η τυροσίνη, η ασπαραγίνη και η γλουταμίνη. Οι πλευρικές αλυσίδες σε αυτήν την ομάδα διαθέτουν ένα φάσμα λειτουργικών ομάδων. Ωστόσο, τα περισσότερα έχουν τουλάχιστον ένα άτομο ( άζωτο , οξυγόνο ή θείο) με ζεύγη ηλεκτρονίων διαθέσιμα για σύνδεση υδρογόνου νερό και άλλα μόρια. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας II είναι:
Δύο αμινοξέα, η σερίνη και η θρεονίνη, περιέχουν αλειφατικές υδροξυλομάδες (δηλαδή ένα άτομο οξυγόνου συνδεδεμένο με ένα άτομο υδρογόνου, που αντιπροσωπεύεται ως asΟΗ). Η τυροσίνη διαθέτει μια ομάδα υδροξυλίου στον αρωματικό δακτύλιο, καθιστώντας την παράγωγο φαινόλης. Οι υδροξυλομάδες σε αυτά τα τρία αμινοξέα υπόκεινται σε έναν σημαντικό τύπο μετα-μεταφραστικής τροποποίησης: φωσφορυλίωση ( Δες παρακάτω Μη τυπικά αμινοξέα). Όπως η μεθειονίνη, η κυστεΐνη περιέχει ένα άτομο θείου. Σε αντίθεση με το άτομο θείου της μεθειονίνης, ωστόσο, το θείο της κυστεΐνης είναι πολύ χημικά αντιδραστικό ( Δες παρακάτω Οξείδωση κυστεΐνης). Η ασπαραγίνη, που απομονώθηκε για πρώτη φορά από σπαράγγια και η γλουταμίνη και τα δύο περιέχουν αμίδιο Ρ ομάδες. Η καρβονυλομάδα μπορεί να λειτουργήσει ως δέκτης δεσμού υδρογόνου και η αμινομάδα (ΝΗδύο) μπορεί να λειτουργήσει ως δότης δεσμού υδρογόνου.
ποια είναι τα συστατικά της τριφωσφορικής αδενοσίνης (atp);
Τα δύο αμινοξέα αυτής της ομάδας είναι το ασπαρτικό οξύ και το γλουταμικό οξύ. Κάθε ένα έχει καρβοξυλικό οξύ στην πλευρική της αλυσίδα που του δίνει όξινες ιδιότητες Σε ένα υδατικό διάλυμα σε φυσιολογικό ρΗ, και οι τρεις λειτουργικές ομάδες σε αυτά τα αμινοξέα θα ιονιστούν, δίνοντας έτσι ένα συνολικό φορτίο −1. Στις ιονικές μορφές, τα αμινοξέα ονομάζονται ασπαρτικό και γλουταμικό. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας III είναι
από ποιο φυτό προέρχεται η κανέλα
Οι πλευρικές αλυσίδες ασπαρτικού και γλουταμινικού μπορούν να σχηματίσουν ιοντικούς δεσμούς (γέφυρες αλατιού) και μπορούν επίσης να λειτουργήσουν ως δέκτες δεσμών υδρογόνου. Πολλές πρωτεΐνες που δεσμεύουν μεταλλικά ιόντα (μεταλλοπρωτεΐνες) για δομικούς ή λειτουργικούς σκοπούς διαθέτουν θέσεις σύνδεσης μετάλλου που περιέχουν πλευρικές αλυσίδες ασπαρτικού ή γλουταμικού ή και τα δύο. Το ελεύθερο γλουταμινικό άλας και η γλουταμίνη παίζουν κεντρικό ρόλο στον μεταβολισμό των αμινοξέων. Το γλουταμινικό είναι ο πιο άφθονος διεγερτικός νευροδιαβιβαστής στο κεντρικό νευρικό σύστημα.
Τα τρία αμινοξέα αυτής της ομάδας είναι αργινίνη, ιστιδίνη και λυσίνη. Κάθε πλευρική αλυσίδα είναι βασική (δηλαδή, μπορεί να δεχτεί ένα πρωτόνιο). Η λυσίνη και η αργινίνη υπάρχουν και τα δύο με συνολικό φορτίο +1 σε φυσιολογικό ρΗ. Η ομάδα guanidino στην πλευρική αλυσίδα της αργινίνης είναι η πιο βασική από όλες Ρ ομάδες (ένα γεγονός αντανακλάται στην τιμή pKa του 12,5). Όπως αναφέρθηκε παραπάνω για ασπαρτικό και γλουταμικό, οι πλευρικές αλυσίδες αργινίνης και λυσίνης σχηματίζουν επίσης ιοντικούς δεσμούς. Οι χημικές δομές των αμινοξέων της ομάδας IV είναι
Η πλευρική αλυσίδα της ιστιδίνης ιμιδαζόλης της επιτρέπει να λειτουργεί τόσο σε όξινη όσο και σε βασική κατάλυση κοντά σε φυσιολογικές τιμές pH. Κανένα από τα άλλα τυπικά αμινοξέα δεν διαθέτει αυτήν τη σημαντική χημική ιδιότητα. Ως εκ τούτου, η ιστιδίνη είναι ένα αμινοξύ που συνήθως αποτελεί τις δραστικές θέσεις πρωτεϊνικών ενζύμων.
Η πλειονότητα των αμινοξέων στις ομάδες II, III και IV είναι υδρόφιλα (αγαπούν το νερό). Ως αποτέλεσμα, συχνά βρίσκονται συγκεντρωμένα στην επιφάνεια των σφαιρικών πρωτεϊνών σε υδατικά διαλύματα.
Copyright © Ολα Τα Δικαιώματα Διατηρούνται | asayamind.com